La protéine tau joue un rôle capital dans la maladie d’Alzheimer : elle s’agglutine dans les neurones, perturbe les fonctions cérébrales et peut même se propager à la manière d’un prion, provoquant ainsi davantage de dégâts. Les chercheurs lillois des équipes des Drs Isabelle Landrieu (CNRS, BSI, INSERM, Univ Lille, CHU de Lille, IPL) et Luc Buée (INSERM, Univ Lille, CHU de Lille, LilNCog) ont montré l’intérêt de petits fragments d’anticorps ou nanobodies™ qui lient la protéine tau et l’empêchent de pénétrer dans les cellules cérébrales, une étape importante dans le processus de propagation. L’un d’entre eux, H3-2, se distingue par sa capacité à bloquer l’entrée dans les cellules à la fois de la protéine tau libre et de la protéine tau agrégée en empêchant leur interaction avec des récepteurs cellulaires clés (comme LRP1 ou HSPG). Ces données, parues dans la revue Nature Communications, ouvrent de nouvelles portes pour développer des thérapies ciblées et plus intelligentes contre la maladie d’Alzheimer.
Inhibition of tau neuronal internalization using anti-tau single domain antibodies
Clément Danis, Elian Dupré, Thomas Bouillet, Marine Denéchaud, Camille Lefebvre, Marine Nguyen, Justine Mortelecque, François-Xavier Cantrelle, Jean-Christophe Rain, Xavier Hanoulle, Morvane Colin, Luc Buée & Isabelle Landrieu
Nat Commun 16, 3162 (2025). https://doi-org/10.1038/s41467-025-58383-4
U1167 “Facteurs de risque et déterminants moléculaires des maladies liées au vieillissement”
INSERM – Université de Lille – CHU Lille