Les démences neurodégénératives associées à la formation d’agrégats de protéines Tau, comme la maladie d’Alzheimer, affectent des millions de personnes dans le monde. Un travail récent impliquant l’équipe du Docteur Isabelle Landrieu à l’Institut Pasteur de Lille (Inserm UMR 1167) et celle du docteur Claudio M. Gomes à Lisbonne a conduit à une découverte très intéressante. En utilisant la technique de résonance magnétique nucléaire, les chercheurs Lillois ont étudié les interactions entre la protéine S100B et la protéine Tau. Les chercheurs ont démontré que la protéine S100B masque la région de la protéine Tau responsable de son agrégation (ou auto-association). La compréhension du fonctionnement de molécules protectrices telles que le S100B pourrait conduire au développement de molécules à potentiel thérapeutique.

Dynamic interactions and Ca2+-binding modulate the holdase-type chaperone activity of S100B preventing tau aggregation and seeding
Guilherme G MoreiraFrançois-Xavier Cantrelle, Andrea Quezada Filipa, S Carvalho, Joana S Cristóvão, Urmi SenguptaNicha PuangmalaiAna P CarapetoMário S RodriguesIsabel CardosoGüenter FritzFederico HerreraRakez KayedIsabelle LandrieuCláudio M Gomes
Nature Communications. 12(1):6292 doi.org/10.1038/s41467-021-26584-2